BAB I
PENDAHULUAN
1.1 LATAR BELAKANG
Sifat yang dimiliki bersama oleh semua protein adalah pembatasan terhadap konformasi atau susunan special protein oleh ikatan kovaken atau nonkovalen . Makalah ini membahas struktur sekunder, tersier, dan kuartener protein dengan penekanan pada kekuatan yang menstabilkan susunan struktur yang lebih tinggi ini, serta metode fisik yang digunakan untuk memeriksanya. Topik utama mencakup heliks a, lembaran b. Belokan b (b trun), dan gelang (loop), bagaimana sifat struktur sekunder ini membentuk domain serta struktur tersier dan perakitan polipeptida menjadi subunit protein yang multimerik. Lintasan tempat protein diperkirakan melipat diri dan peran protein pendamping (chaperonin) serta protein tambahan lain yang mempermudah pelipatan yang cepat dan benar. Meskipun sifat dan penjelasan diatas umumnya sahih bagi semua protein. Beberapa protein tertentu dapat memperlihatkan struktur sekunder- tersier yang unik, yang membrikan sifat yang memungkinkan protein tersebut memenuhi fungsi biologi spesifik. Hubungan erat antara struktur protein dengan fungsi biologi dilukiskan oleh dua buah protein fibrosa yang memiliki peran struktural yaitu; fibroin sutra dan kolagen. Bab – bab selanjutnya mempertegas hubungan yang erat antara struktur dan fungsi protein globular, mioglobin, serta hemoglobin, dan bagi protein katalitik yang disebut enzim.
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat.
1.2 TUJUAN
Saya membuat makalah ini adalah untuk memberitahu bahwa protein sangat penting diketahui, oleh karena itu marilah kita coba untuk memahami dan mengerti serta mempelajari dari protein, baik kekurangan, manfaat maupun kelebihan protein.
1.3 RUMUSAN MASALAH
Ø Apa hubungan protein dengan asam amino?
Ø Kenapa kekurangan protein dapat berakibat fatal?
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 DEFINISI PROTEIN
Istalah protein berasal dari kata Yunani Proteus,Yang berarti yang utama atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda, GERARDUS MULDER (1802-1880). Karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separonya ada di dalam otot, seperlima di dalam tulang, dan tulang rawan, sepersepuluh di dalam kulit, dan selebihnya di dalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, sebagai hormon, pengangkut zat- zat gizi dan darah, matriks intraseluler dan sebagainya adalah protein. Di samping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor sebagian basar koenzin, hormon, asam nukelat, dan melokul – melokul yang esensial untuk kehidupan.
Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel – sel dan jaringan tubuh.
2.2 SINTESIS PROTEIN
Tumbuh – tumbuhan dan hewan dapat mensintesis protein, yaitu tumbuh – tumbuhan dari nitrogen yang tersedia di tanah, sedangkan hewan dari asam amino yang diperoleh dari makanan berasal dari tumbuh – tumbuhan dan hewan. Hewan dapat mensintesis bebarapa macam asam amino darti nitrogen yang berasal dari makanan. Metabolisme pada hewan, ekskresi dan kematian akhirnya mengembalikan nitrogen ketanah secara berkelanjutan berupa sirklus nitrogen.
Sintesis protein meliputi pembentukan rantai panjang asam amino yang dinamakan rantai peptida. Ikatan kimia yang mengaitkan dua asam amino satu sama lain dinamakan ikatan peptida. Ikatan ini terjadi karena satu hidrogen (H) dari gugus amino suatu asam amino bersatu dengan hidroksil (OH) dari gugusan karboksil asam amino lain. Proses ini menghasilkan satu molekul air, sedangkan CO dan NH yang tersisa akan membentuk ikatatan peptida. (lihat gambar 5.5). Sebaliknya, ikatan peptida ini dapat dipecah menjadi asam amino oleh asam satuy enzim pencernaan dengan penambahan satu molekul air, proses ini dinamakan hidrolisis.
SINTESIS DAN HIDROLISIS SUATU DIPEPTIDA
- H2O 
RI O R2 O 
sintesis R1 O R2 O 
H2N C C OH ¸ H N C C OH 
H H H2N C C N C C OH H hidrolisis H H
+ H2O H
asam amino + asam amino dipeptida Bila dua asam amino saling terikat dalam bentuk ikatan peptida dinamakan dipeptida, bila tiga asam amino tripeptida, dan bila lebih banyak lagi asam amino dinamakan polipeptida. Suatu molekul protein terdiri atas satu atau lebih rantai polipeptida, tiap polipeptida terdiri atas kurang lebih dua puluh hingga beberapa ratus asam amino. Karakteristik suatu protein ditentukan oleh jenis asam amino yang membentuknya, berapa kali munculnya, dan urut – urutannya dalam ikatan protein tersebut. Karena tiap asam amino dapat digunakan beberapa kali saja dengan urut – urutan yang berbeda, dapat dibayangkan berapa banyak jenis protein dapat dibentuk. Urut – urutan asam amino menentukan struktur primer protein tersebut. Sturtur sekunder ditentukan bentuk rantai asam amino : lurus, lipatan atau gulungan, yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk. Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugusan R pada asam – asam amino yang memberi bentuk tiga demensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein.
Ketika tingkat struktur inilah yang memberikan bentuk khas kepada suatu molekul protein yang menentukan sifat dan fungsi khasnya. Variasi protein yang dimungkinkan oleh jenis, susunan asam amino dan bentuk strukturnya ini menghasilkan jutaan jenis protein dengan berbagai karakterristik dan fungsi. Gambar 5.7 menunjukan struktur hormon insulin dengan urut – urutan asam amino yang membentuknya. Insulin merupakan protein kecil yang terdiri atas lima puluh satu asam amino yang tersusun dalam dua rantai polipeptida pendek. Kedua rantai ini dihubungkan satu sama lain oleh dua jembatan. Jembatan ketiga terbentang di dalam satu rantai.
o o o o o o o o o o o
|
|
o
o o o o o
o o o o o
o o o o o
|
o
o o o o o
o o o o o o
|
Struktur Primer, Skunder Dan Tersier Melekul Protein
Struktur protein pada umumnya labil, sehingga dalam lurutan mudah berubah bila mengalami perubahan PH, radiasi, cahaya, suhu tinggi, dan sebagainya. Protein yang berubah ini dinamakan protein denaturasi, yang mempunyai sifat – sifat fisik dan faali yang berbeda dengan protein semula. Suatu contoh adalah protein telor yang dimasak. Dalam bentk mentah protein telor merupakan cairan transparan; setelah dimasak berubah menjadi bentuk padat buram akibat koagulasi karena dipanaskan. Protein yang telah mengalami dinatursi lebih mudah dicernakan. Protei tubuh yang mengalami denaturasi tidak dapat melakukan funsinya semula.
2.3 PROTEIN BERBENTUK SERABUT
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang dan kaku.Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur- unsur struktur tubuh.
Kolagen merupakan protein jaringan ikat. Kolegen tidak larut air, mudah berubah menjadi gelatin bila direbus dalam air, asam encer atau alkali. Kolegen tidak mengandung triptofan tapi banyak mengandung hidroksiprolin dan hidroksilisin. Sebanyak 30% protein total manusia adalah kolagen.
Elastin terdapat dalam urat, otot, arteri ( pembuluh darah ) dan jaringan elastis lain. Elastin tidak dapat diubah menjadi gelatin.
Keratin adalah protein rambut dan kuku. Protein ini mengandung banyak sulfur dalam bentuk sistein. Rambut manusia mengandung 14% sistein.
Miosin merupakan protein utama serat otot.
2.4 PROTEIN GLOBULAR
Protein globular berbentok bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan asamencer,mudah berubah dibawah pengruh suhu, konsentrasi garam serta mudah mengalami denaturasi.
Albumin terdapat dalam telor, susu, plasma, dan hemoglobin. Albumin larut dalam air dan mengalami koagulasi bila dipanaskan.
Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telor, dan biji tumbuh – tumbuhan. Globulin tidak larut dalam air tetapi larut larut dalam larutan garam encer dan garam dapur dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi. Globulin mengalami koagulasibila dipanaskan.
Histon terdapat dalam jaringan – jaringan kelenjar tertentu seperti timus dan pankreas. Histon di dalam sel terikat dengan asam nukleat.
Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
2.5 PROTEIN KONJUGASI.
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan – bahan nonasam amino. Gugusan nonasam amino ini dinamakan gugus prostetik.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan asam nukleat dan mengandung 9-10% fosfat. Hidrolisasi asam nukleat menghasilkan purin, pirimidin, gula (ribosa atau deoksiribosa) dan asam fosfat. Nukleoprotein terdapat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA (pembawa gen). Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Karbohidrat ini merupakan polisakarida kompleks yang mengandung N-asetil heksoamina dan asam uronat atau gula lain. Nukleoprotein yang dapat larut dalam air, tidak mudah didenaturasi oleh panas.
Lipoprotein adalah protein larut air yang berkonjugasi dengan lipida, seperti lesitin dan kolesterol. Lipoprotein terdapat dalam plasma dan berfungsi sebagai pengangkut lipida dalam tubuh.
Fosfprotein adalah protein yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat seperti pada kasein dalam susu.
Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral, seperti feritin dan hemosiderin dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga, dan seng. Bentuk protein konjugasi lain adalah hemoprotein dan flavoprotein.
Tabel 5.3 Mutu Protein Beberapa Bahan Makanan
Bahan makanan | NB*) | NPU**) | PER***) | Skor Kimia/ Skor Asam Amino |
Telor Susu Sapi Ikan Daging Sapi Beras Tumbuk Kacang Tanah Beras Giling Gandum Utuh Jagung Kacang Kedelai Biji - Bijian | 100 93 76 74 86 55 64 65 72 73 62 | 94 82 - 67 59 55 57 49 36 61 53 | 3.92 3.09 3.55 2.30 - 1.65 2.18 1.53 - 2.32 1.77 | 100 95 71 69 67 65 57 53 49 47 42 |
*) Nilai biologi
**) Net protein utilization
***) Protein efficiency ratio
Tabel ini menunjukan mutu protein bahan hewani lebih tinggi dari makanan nabati, dengan telor paling tinggi dan nilai
2.6 SEKILAS METABOLISME PROTEIN
Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein Dan Asam Amino Tidak Esensial
Bila sel membutuhkan energi protein tertentu sel tertentu membentuknya dari asam amino yang terrsedia. Bila sel membutuhkan asam amino tidak esensial tertentu untuk pembentukan protein, sel akan membuatnya dengan cara memakai asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus aminonya denagan karbon – karbon fregmen yang berasal dari glukosa.
STRUKTUR
Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH).
METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO
Sumber eksogen Sumber endogen
kl . 70g/hari kl.140g/har
|
2.7 AKIBAT KEKURANGAN PROTEIN
Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan kwashiorkor pada anak –anak dibawah lima tahun(balita). Istilah kwashiorkor pertama diperkenalkan oleh Dr Cecily Williams pada tahun 1933 ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang diperoleh anak pertama, bila anak kedua sedang ditunggu kelahirannya. Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan marasmus. Sindroma gabungan
Bahan Makanan | Nilai Protein | Bahan Makanan | Nilai Perotein |
Kacang kedelai | 34,9 | Keju | 22,8 |
Kacang merah | 29,1 | Krupuk udang | 17,2 |
Kacang tanah terkelupas | 25,3 | Jagung kuning, pipil | 9,2 |
Kacang hijau | 22,2 | Roti putih | 8,0 |
Biji jambu monyet (mente) | 21,2 | Mie kiring | 7,9 |
Tempe kacang kedelai murni | 18,3 | Beras setenga giling | 7,6 |
Tahu | 7,8 | Kentang | 2,0 |
Daging sapi | 18,8 | Gaplek | 1,5 |
Ayam | 18,2 | Ketela pohon (singkong) | 1,2 |
Telur bebek | 13,1 | Daun singkong | 6,8 |
Telor ayam | 12,0 | Bayam | 3,5 |
Udang segar | 21,0 | Kangkung | 3,0 |
Ikan segar | 16,0 | Wortel | 1,2 |
Tepung susu skim | 35,6 | Tomat masak | 1,0 |
Tepung susu | 24,6 | Mangga harumanis | 0,4 |
2.8 AKIBAT KELEBIHAN PROTEIN
Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi protein biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan boesitas. Diet protein tinggi yang sering di anjurkan untuk menurunkan berat badan kurang berasalan. Kelebihan protein dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg berat badan. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali Angka Kecukupan Gizi (AKG) untuk protein.
2.9 ASAM AMINO
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Struktur Asam Amino
Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Isomerisme Pada Asam Amino
Dua model molekul isomer optis asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d.
Polimerisasi Asam Amino
Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.
Zwitter-ion
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Asam amino dasar (standar)
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:
Ø Asam amino alifatik sederhana
· Glisin (Gly, G)
· Alanin (Ala, A)
· Valin (Val, V)
· Leusin (Leu, L)
· Isoleusin (Ile, I)
Ø Asam amino hidroksi-alifatik
· Serin (Ser, S)
· Treonin (Thr, T)
Ø Asam amino dikarboksilat (asam)
· Asam aspartat (Asp, D)
· Asam glutamat (Glu, E)
Ø Amida
· Asparagin (Asn, N)
· Glutamin (Gln, Q)
Ø Asam amino basa
· Lisin (Lys, K)
· Arginin (Arg, R)
· Histidin (His, H) (memiliki gugus siklik)
Ø Asam amino dengan sulfur
· Sistein (Cys, C)
· Metionin (Met, M)
Ø Prolin
· Prolin (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Ø Asam amino aromatik
· Fenilalanin (Phe, F)
· Tirosin (Tyr, Y)
· Triptofan (Trp, W)
Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.
Fungsi biologi asam amino
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
Asam amino esensial
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.
Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.
2.10 TITIK ISOELEKTRIK
Titik Isoelektrik adalah derajat keasaman atau pH ketika suatu makromolekul bermuatan nol akibat bertambahnya proton atau kehilangan muatan oleh reaksi asam-basa. Pada koloid, jika pH sama dengan titik isoelektrik, maka sebagian atau semua muatan pada partikelnya akan hilang selama proses ionisasi terjadi. Jika pH berada pada kondisi di bawah titik isoelektrik, maka matan partikel koloid akan bermuatan positif. Sebaliknya jika pH berada di atas titik isoelektrik maka muatan koloid akan berubah menjadi netral atau bahkan menjadi negatif.
2.11 ASIMILASI AMONIA (NH3)
Ammonia disamping terbentuk dijaringan juga dihasilkan oleh bakteri usus dari protein diit dan dari urea yg ada didalam sekrit cairan garam dalam traktus gastroentistina. Ammonia ini diserap dari usus ke dalam darah vena porta yg karakteristik tinggi kadar ammonianya dibanding darah sistimik. Di bawah keadaan normal hepar segera menghilangkan ammonia dari darah porta sehingga darah yang meninggalkan hepar akhirnya bebas ammonia. Ini penting karena dalam jumlah sedikit saja ammonia merupakan racun untuk sistim saraf pusat.
Gejala keracunan ammonia termasuk tremor, bicara tidak karuan, penglihatan kabur dan pada kasus berat koma dan akhirnya meninggal. Gejala-gejala ini menyerupai sindrom koma hepatik yg terjadi bila kadar ammonia darah pada otak meningkat. Keracunan ammonia diperkirakan merupakan sebab dari koma hepatik. Oleh karena itu pengobatannya dengan mengurangi kadar ammonia darah. Dengan beratnya gangguan fungsi hepar atau timbulnya komunikasi collateral antara vena porta dan sistem (seperti pada sirosis). Darah porta dapat dibypass ke hepar. Ammonia dari usus dengan demikian dapat naik sampai kadar toksik dalam darah sistimik. Dapat terjadi intoksikasi ammonia sesudah asupan protein dalam jumlah banyak sesudah pendarahan ke dalam alat pencernaan. Kandungan ammonia darah yg meninggalkan ren lewat vena renalis selalu lebih banyak dari arteri renalis, menunjukkan bahwa ren menghasilkan ammonia dan menambahkannya ke darah. Tetapi pembuangan ammonia yg dihasilkan oleh tubula renalis ke dalam urine jauh lebih penting dari aspek metabolisme ammonia ke dalam ren. Produksi ammonia membentuk sebagian mekanisme tubuli renalis untuk mengatur keseimbangan asam basa maupun pengawetan kation.
Produksi ammonia oleh ren sangat meningkat dalam asidosis metabolik dan menurun pada alkalisis. Ini tidak berasal dari urea tetapi dari asam amino intraseluler terutama glutamin. Ammonia dilepaskan dengan dikatalisis glutanase ren. Transport ammonia Ammonia terus-menerus dihasilkan dalam jaringan tetapi di dalam darah hanya ada 10 sampai 20 mikrogram / dl karena segera dihilangkan dari sirkulasi oleh hepar diubah menjadi glutamat, glutamin, atau urea. Kadar ammonia yg kecil di dalam darah sangat berlawanan dengan jumlah asam amino bebas, terutama glutamin dalam darah. Pembentukan glutamin dikatalisis oleh glutamin sintetase yg terdapat dalam mitokondria dengan jumlah yg tinggi dalam jaringan ren.
2.12 METABOLISME ASAM AMINO
Jalur metabolisme utama dari asam-asam amino terdiri atas : Produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati.
Pengambilan nitrogen dari asam amino. Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh.
Pengambilan nitrogen dari asam amino. Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh.
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan enzim alanin aminotransferase. Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru. Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami deaminasi menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium masuk ke dalam siklus urea. Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi oksidatif Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam. Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam sikulus asam sitrat untuk produksi energi
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu: Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi dengan CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan energi dari ATP Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-aspartat menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan energi dari ATP Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah menjadi fumarat dan L-arginin
Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin akan menghasilkan L-ornitin dan urea. Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea
2.13 SINTESIS ASAM AMINO
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik. Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.
sintesis asam amino, yang dirancang oleh Adolph Strecker, adalah serangkaian reaksi kimia yang mensintesis asam amino dari aldehida (atau keton). aldehida yang terkondensasi dengan amonium klorida di hadapan potasium sianida untuk membentuk α-aminonitrile, yang kemudian dihidrolisis untuk memberikan yang dikehendaki-asam amino.
Yang Strecker sintesis asam amino
Sementara penggunaan garam amonium unsubstituted memberikan asam amino, amina primer dan sekunder juga berhasil memberikan digantikan asam amino. Demikian pula, penggunaan keton, bukan aldehida, memberikan α, α-disubstituted asam amino. Sintesis tradisional Adolph Strecker dari 1850 memberikan α-amino racemic Nitril, tetapi baru-baru ini beberapa prosedur pemanfaatan asimetris bantu atau asimetris katalis telah dikembangkan.
Mekanisme reaksiMekanisme reaksi untuk reaksi ini adalah membuat sketsa di bawah ini. Pada bagian satu 1,1 aldehida bereaksi dengan amonia di samping nukleofilik hemiaminal 1,3 yang menarik proton untuk membentuk ion 1,5 oleh iminium penghapusan air. Nukleofilik kedua penambahan ion sianida membentuk aminonitrile 1.6
Di tahap kedua proton mengaktifkan aminonitrile 2,1 untuk penambahan nukleofilik dua setara air untuk menengah yang menghilangkan 2,6 amonia dan proton untuk produk akhir 2.7.
LingkupContoh saat ini penggunaan Strecker sintesis adalah skala multikilogram sintesis turunan valin mulai dari 3-metil-2-butanone
BAB III
PENUTUP
3.1 KESIMPULAN
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdapat dalam bentuk serabut (fibrous), globolar dan protein konjugasi. Mutu protein di tentukan oleh jenis dan proporsi asam amino yang dikandungnya. Protein kompleks adalah protein yang mengandung semua jenis asam amino esensial dalam proporsi yang sesuai untuk keperluan pertumbuhan, sedangkan protein tidak kompleks adalah protein yang tidak menagandung atau mengandung dalam jumlah kurang satu atau lebih asam amino, selebihnya menjadi tripoptida dan dipeptida. Fungsi protein adalah sebagai pertumbuhan dan pemeliharaan, pembentukan iktan – ikatan esensial tubuh, mengatur keseimbangan air, memelihara netralitas tubuh, pembentukan anti bodi, mengangkut zat – zat gizi dan sebagai sumber energi. Bahan makanan hewani merupakan sumber protein yang baik, dalam jumlah maupun mutu, kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan kwashiorkor. Kekurangan protein sering ditemukan seacara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dimakan marasmas.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus – NH2 Pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Ammonia disamping terbentuk dijaringan juga dihasilkan oleh bakteri usus dari protein diit dan dari urea yg ada didalam sekrit cairan garam dalam traktus gastroentistina. Ammonia terus-menerus dihasilkan dalam jaringan tetapi di dalam darah hanya ada 10 sampai 20 mikrogram / dl karena segera dihilangkan dari sirkulasi oleh hepar diubah menjadi glutamat, glutamin, atau urea.
3.1 SARAN DAN KRITIK
Penulis mengharapkan kritik dan saran dari pembaca sehingga penulis dapat memperbaikinya dalam makalah – makalah selanjutnya.
DAFTAR PUSTAKA
Everse J. Vandergriff KD, Winslow RM; Hemoglobin Part C Biochemical methods. Methods Enzymol 232;1994
Faustino Petal: Dominantly transmitted beta – that assemia arising from the production
of several aberrent mRNA species and one abnormal peptida. Blood 1998;91;685
Hardison RC et al: Access to a syllabus of human hemoglobin variants via the world
wide wed at http/globin.cse.psu.edu. hemoglobin 1998;22;113.
Huisman THJ: Gamma chain abnormal human fetal hemoglobin variants. AM J
Hematol 1997;55;159.
Poedjadi,Anna.1994.Dasar-dasar Biokimia.Universitas Indonesia :
www.google.com/wikipedia.com/struktur-asam-amino
www.google.com/wikipedia.com/metabolisme-asam-amino
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003,
www.google.com/wikipedia.com/metabolisme-asam-amino
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003,
KATA PENGANTAR
Alhamdulillahirabbil ‘alamin …
Seraya mengucap syukur kehadirat Allah SWT. Dengan ini saya haturkan makalah tentang “PROTEIN” guna memudahkan belajar bagi mahasiswa dan tenaga medis yang memerlukannya. Selain itu, makalah ini di harapkan agar dapat tercapai komunikasi yang baik antara apa yang hendak disampaikan oleh penulis dan yang diterima oleh pembaca.
Dan tentu saja makalah ini dengan harapan dapat berdampak positif bagi pembaca dalam memberikan peyanan yang baik. Pada kesempatan ini, penulis juga menyampaikan terima kasih kepada dosen pembimbing kami, yang telah sabar membimbing kami dalam proses belajar.
Kami sebagai penulis sangat menyadari dakan banyaknya kekurangan dalam makalah ini. Maka dari itu, kritik dan saran sangat diharapkan untuk kebaikan makalah ini.
Atas perhatian dan tanggapan yang baik dari pembaca kami ucapkapkan banyak terima kasih.
Banyuwangi, 16 Januari 2010
Penulis
|
DAFTAR ISI
HALAMAN JUDUL................................................................................................. i
LEMBAR PENGESAHAN...................................................................................... ii
KATA PENGANTAR .............................................................................................. iii
DAFTAR ISI ............................................................................................................ iv
BAB I PENDAHULUAN
1.1 LATAR BELAKANG............................................................................... 1
1.2 TUJUAN.................................................................................................. 1
1.3 RUMUSAN MASALAH.......................................................................... 1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 PROTEIN ................................................................................................ 2
2.2 SINTESIS PROTEIN .............................................................................. 2
2.3 PROTEIN BERBENTUK SERABUT....................................................... 5
2.4 PROTEIN GLOBULAR........................................................................... 5
2.5 PROTEIN KONJUGASI.......................................................................... 6
2.6 SEKILAS METABOLISME PROTEIN................................................... 7
2.7 AKIBAT KEKURANGAN PROTEIN................................................... 9
2.8 AKIBAT KELEBIHAN PROTEIN........................................................... 9
2.9 ASAM AMINO........................................................................................ 10
2.10 TITIK ISOELEKTRIK............................................................................. 14
2.11 ASIMILASI AMONIA (NH3)................................................................. 14
2.12 METABOLISME ASAM AMINO........................................................... 15
2.13 SINTESIS ASAM AMINO...................................................................... 16
BAB III PENUTUP
3.1 KESIMPULAN ......................................................................................... 20
3.2 SARAN DAN KRITIK.............................................................................. 20
DAFTAR PUSTAKA ............................................................................................... 21
|
HALAMAN PENGESAHAN
Laporan pengesahan pembuatan makalah yang berjudul “PROTEIN”. Tentunya juga pembuatan makalah ini hasil tuntutnan dari dosen kami di Universitas Bhakti Indonesia Banyuwangi yang tertanda dibawah ini.
1) Agus Rahmanto : (.......................................................)
2) Ryo Satriawan : (.......................................................)
3) Larvin Zeri : (.......................................................)
4) Heri Sugiharto : (.......................................................)
5) Ahmad Najib Khafid : (.......................................................)
Dosen Pembimbing
(.............................................................)
|
Tidak ada komentar:
Posting Komentar